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內容簡介: |
《高级生物化学》是介于《生物化学》和《分子生物学》之间的一门研究生课程。它既是生物化学知识的提高和进一步深化,又是分子生物学和分子遗传学的基础。通过此课程的学习,学生应在已有生物化学及相关知识基础之上,进一步加深和拓展生物化学的基本理论、更高层次地认识生物化学的基本原理、事实和现象,为分子生物学和分子遗传学的学习奠定必要的基础;强化生物化学基本实验理论、实验技能,系统提高其分析和解决问题的能力,了解当今生物化学在生命科学研究中的重大而深远的作用为进一步的学习和科学研究打下坚实的基础。
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目錄:
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第1章 蛋白质的三维结构
1.1 蛋白质结构概述
1.1.1 弱相互作用是稳定蛋白质构象的主要作用力
1.1.2 肽键是刚性的平面
1.2 蛋白质的二级结构·
1.2.1 a-螺旋是一种常见的蛋白质二级结构
1.2.2氨基酸序列影响a-螺旋的稳定性
1.2.3 B-构象使多肽链折叠成片层结构
1.2.4 β-转角在蛋白质中普遍存在
1.2.5常见二级结构都有典型的键角和氨基酸组分
1.3 蛋白质的三级和四级结构.
1.3.1 纤维蛋白适合于结构性功能
1.3.2球蛋白结构的多样性反映了其功能的多样性
1.3.3肌红蛋白为球蛋白结构的复杂性提供了早期线索
1.3.4 球蛋白呈现出多种多样的三级结构
1.3.5 多种球蛋白的分析揭示出了其共同的结构模式
1.3.6 蛋白质模体是蛋白质结构分类的基础
1.3.7 蛋白质的四级结构有简单的二聚体,也有大的复合体
1.3.8蛋白质的大小有限制
1.4 蛋白质变性和折叠
1.4.1 蛋白质结构的丧失导致其功能的丧失
1.4.2氨基酸序列决定蛋白质的三级结构
1.4.3 多肽链的迅速折叠是一个渐进的过程
1.4.4 某些蛋白质的折叠需要协助
本章小结
习题精选
习题精解
第2章蛋白质的功能
2.1 与配体可逆结合的蛋白质--氧合蛋白
2.1.1 氧可与血红素辅基结合
2.1.2 肌红蛋白只有一个氧结合位点
2.1.3 血液由血红蛋白运输氧
2.1.4 血红蛋白各亚基在结构上与肌红蛋白相似
2.1.5 血红蛋白与氧结合后发生结构变化
2.1.6 血红蛋白与氧协同结合
2.1.7 表明协同结合机制的两种模型
2.1.8 血红蛋白也可以运输H和CO
2.1.9 血红蛋白与氧的结合受到2,3-二磷酸甘油酸的调控
2.1.10 镰刀型细胞贫血症是血红蛋白的一种分子病
2.2 蛋白质与配体间的互补作用:免疫系统和免疫球蛋白
2.2.1 免疫应答有一系列特化的细胞和蛋白质
2.2.2“自己”和“非己”是通过细胞表面的肽展示区分的
2.2.3细胞表面的分子互作引发免疫应答
2.2.4抗体有两个相同的抗原结合位点
2.2.5抗体与抗原的结合紧密而特异
2.2.6抗体与抗原的相互作用是许多重要分析程序的基础
2.3由化学能调节的蛋白质互作--肌球蛋白和分子马达
2.3.1 肌肉的主要蛋白质是肌球蛋白和肌动蛋白
2.3.2额外的蛋白把细丝和粗丝组织成有序的结构
2.3.3肌球蛋白粗丝沿着肌动蛋白细丝滑动
本章小结
习题精选
习题精解
第3章 蛋白质寻靶
3.1 附着在内质网上的核糖体形成分泌蛋白和膜蛋白
3.1.1信号序列是蛋白质经内质网膜转运的标记
3.1.2 胞浆蛋白通过在其氨基末端加信号序列可被引导到内质网
3.1.3信号识别颗粒(SRP)检测信号序列并使核糖体附着在内质网(ER)膜上
3.1.4 GTP-GDP循环使信号序列从SRP上释放,SRP与其受体分离
3.1.5信号肽打开蛋白质转运通道
3.1.6 转运是通过信号序列和终止-转移序列引导的
……
第4章 蛋白质研究技术
第5章 基因与染色体
第6章 基因研究技术
第7章 生物膜与跨膜转运
第8章 生物信号转导
第9章 基因表达的调控
第10章 代谢调节策略
主要参考文献
专论 经典生物化学人与事
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