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| 內容簡介： |
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本书*章介绍了生物催化的发展概况和*技术进展； 第2-5章围绕生物催化剂的发现和改造进行阐述，包括传统的发现方法和生物信息学的发现手段，包括蛋白质工程和酶工程的改造方式，包括不同酶的高通量筛选方法；第6-12章分别针对生物催化常用的几类酶，从酶的结构分类、催化机理、性质表征、合成应用及其*典型案例展开。本书从原理到应用，结构严谨，内容紧跟前沿，知识面广，且有一定的理论深度，充分反应了世界发展动态，体现了新兴生物催化领域的*发展趋势。
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| 關於作者： |
许建和，华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室主任、生物工程学院副院长，教授 博导 副院长，华东理工大学生物催化特聘教授、博士生导师。生物反应器工程国家重点实验室主任、生物工程学院副院长。兼任5本SCI学术刊物的编委或副主编、6家国家或省部级重点实验室的学术委员。荣获谈家桢生命科学创新奖2008、教育部自然科学二等奖2007,第1完成人，享受国务院政府特殊津贴2006。
研究方向
1.新酶的筛选、发酵、纯化与表征;
2.高效酶催化剂的制备与改性技术;
3.生物催化立体选择性的调控方法;
4.非水相酶反应工艺与反应器工程;
5.手性产品的酶促合成与拆分技术;
6.天然产物的生物转化与生物加工.
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| 目錄：
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第1章绪论1
1.1生物加工与生化工程1
1.2生物催化工程2
1.2.1生物催化工程的学科背景2
1.2.2生物催化工程的内涵与外延2
1.2.3我国生物催化发展概况5
1.3生物催化在手性合成中的应用8
1.3.1生物催化的不对称氧化还原11
1.3.2水解酶催化的对映选择性合成14
1.4工业生物催化发展动态及名家观点15
1.4.1生物催化的最新技术进展16
1.4.2生物催化的成功实例20
1.4.3生物催化的未来21
参考文献24
第2章生物催化剂的发现27
2.1概述27
2.1.1生物催化剂的基本概念27
2.1.2生物催化剂的来源与多样性27
2.2生物催化剂的发现和筛选28
2.2.1生物催化剂筛选的一般策略30
2.2.2建立有效和方便的筛选分析方法31
2.2.3生物催化剂的发现和筛选途径32
2.3总结与展望39
参考文献39
第3章生物催化剂的改造41
3.1概述41
3.2生物催化剂的理性设计42
3.2.1理性设计的工具42
3.2.2理性设计的目标44
3.2.3融合蛋白质46
3.2.4模拟计算的最新进展46
3.2.5小结与展望47
3.3生物催化剂的定向进化47
3.3.1定向进化的方法48
3.3.2亲本酶的选择55
3.3.3不同策略决定进化路径55
3.3.4生物催化剂的高通量筛选56
3.3.5小结与展望57
3.4理性设计与定向进化的组合应用57
3.4.1理性设计与定向进化的组合——半理性设计58
3.4.2不同进化方向采用不同策略59
参考文献60
第4章酶的高通量筛选方法63
4.1概述63
4.2氧化还原酶的高通量筛选方法64
4.2.1脱氢酶64
4.2.2氧化酶类66
4.2.3加氧酶68
4.2.4漆酶71
4.3转氨酶的高通量筛选方法72
4.3.1基于底物和产物性质的筛选方法72
4.3.2基于NADPH再生的筛选方法73
4.3.3pH指示法73
4.4水解酶的高通量筛选方法74
4.4.1使用显色底物直接测定74
4.4.2pH 指示剂——偶合反应间接测定法74
4.4.3选择性的估算和测定78
4.5总结84
参考文献84
第5章酶和细胞的固定化90
5.1生物催化剂固定化技术的出现及发展90
5.1.1游离酶的缺陷90
5.1.2酶固定化技术的出现及发展90
5.1.3细胞固定化技术的出现及发展91
5.2固定化生物催化剂的命名及形式91
5.3固定化生物催化剂制备的原则92
5.4固定化酶的制备方法93
5.4.1非共价载体结合法93
5.4.2共价载体结合法95
5.4.3包埋法97
5.4.4无载体固定化法99
5.4.5组合固定化100
5.4.6酶固定化方法的优缺点100
5.5固定化酶的性质100
5.5.1酶活性101
5.5.2稳定性101
5.5.3固定化酶最适温度的变化102
5.5.4固定化酶最适pH的变化102
5.5.5底物专一性102
5.5.6固定化酶的优缺点103
5.6细胞的固定化103
5.6.1固定化细胞的特点103
5.6.2细胞固定化方法105
5.7固定化生物催化剂的应用107
5.7.1固定化催化剂在工业生产中的应用107
5.7.2固定化酶在酶传感器中的应用110
5.7.3固定化酶在临床检验方面的应用110
参考文献110
第6章单加氧酶112
6.1细胞色素P450单加氧酶112
6.1.1细胞色素P450单加氧酶的结构分类112
6.1.2细胞色素P450单加氧酶的羟化反应催化机理114
6.1.3细胞色素P450单加氧酶的性质表征114
6.1.4细胞色素P450单加氧酶的分子改造116
6.1.5细胞色素P450单加氧酶催化的反应117
6.2黄素依赖的单加氧酶121
6.2.1黄素依赖型单加氧酶的分类121
6.2.2黄素依赖型单加氧酶的催化机理122
6.2.3黄素依赖型单加氧酶催化的反应123
6.3非血红素单加氧酶124
6.3.1甲烷单加氧酶124
6.3.2ω羟化酶系统125
6.4总结126
参考文献126
第7章还原酶132
7.1生物催化还原反应132
7.2羰基的不对称还原132
7.2.1生物催化羰基不对称还原的机理132
7.2.2辅酶的再生134
7.2.3羰基还原酶的发现及改造137
7.2.4生物催化羰基不对称还原反应的应用139
7.3还原氨化反应142
7.4羧酸的还原143
7.5碳碳双键的还原145
7.6总结147
参考文献147
第8章脂肪酶酯酶156
8.1脂肪酶酯酶简介156
8.2脂肪酶酯酶的结构分类157
8.2.1脂肪酶酯酶的结构157
8.2.2脂肪酶酯酶的分类157
8.3脂肪酶酯酶的催化机理160
8.4脂肪酶酯酶的分子改造160
8.5脂肪酶酯酶的合成应用162
8.5.1手性醇的合成162
8.5.2手性酸的合成163
8.5.3手性胺的合成164
8.6脂肪酶酯酶的典型应用案例165
8.6.1普瑞巴林的合成165
8.6.2地尔硫中间体的合成166
参考文献167
第9章环氧水解酶172
9.1概述172
9.2环氧水解酶的生理功能172
9.2.1哺乳动物环氧水解酶的生理功能173
9.2.2植物、昆虫、微生物环氧水解酶的生理功能174
9.3环氧水解酶的结构分类及催化机理175
9.3.1环氧化物的开环反应175
9.3.2αβ折叠环氧水解酶的结构及催化机理175
9.3.3LEH类环氧水解酶的结构及催化机理177
9.3.4白三烯A4水解酶的结构及催化机理178
9.4环氧水解酶的性质表征179
9.4.1环氧水解酶的纯化及生化性质表征179
9.4.2环氧水解酶催化反应的区域选择性179
9.4.3环氧水解酶区域选择性的表征180
9.5环氧水解酶生物催化剂的开发及其合成应用181
9.5.1一些高选择性的环氧水解酶生产菌株181
9.5.2天然来源环氧水解酶的生产183
9.5.3环氧水解酶的基因克隆及重组表达184
9.5.4环氧水解酶的蛋白质工程改造185
9.5.5环氧水解酶应用于经典动力学拆分187
9.5.6内消旋环氧化物的去对称化191
9.5.7环氧水解酶催化的对映会聚水解192
9.5.8非天然亲核试剂参与的环氧开环193
9.6环氧水解酶反应工程194
9.6.1单一水相催化194
9.6.2两相催化195
9.6.3膜反应器转化195
9.7总结与展望196
参考文献197
第10章腈水合酶和腈水解酶207
10.1概述207
10.2腈水解酶简介208
10.3腈水合酶简介209
10.3.1Fe-型腈水合酶209
10.3.2Co-型腈水合酶211
10.3.3腈水合酶的水合机理211
10.4具有腈水解酶或腈水合酶活性的微生物212
10.5腈水解酶和腈水合酶的选择性214
10.5.1化学选择性214
10.5.2立体选择性214
10.5.3区域选择性214
10.6影响酶催化腈水解的主要因素215
10.6.1诱导剂的影响215
10.6.2底物和产物的抑制215
10.6.3反应介质的影响216
10.7腈水解酶和腈水合酶的应用216
10.8氰水解酶和氰水合酶的简介220
10.9在生物降解与生物修复中的应用221
10.10总结222
参考文献222
第11章羟腈裂解酶230
11.1羟腈裂解酶简介230
11.2羟腈裂解酶的研究进展231
11.2.1羟腈裂解酶的来源和筛选231
11.2.2羟腈裂解酶的反应机理231
11.2.3羟腈裂解酶的理性设计和定向进化233
11.3羟腈裂解酶在有机合成中大规模应用的实例235
11.4总结与展望237
参考文献238
第12章醛缩酶241
12.1醛缩酶的催化机理与分类241
12.2DHAP依赖性醛缩酶244
12.2.1DHAP依赖性醛缩酶的分类与性质244
12.2.2DHAP依赖性醛缩酶的合成应用246
12.2.3使用不带有磷酸基团的底物作为供体的醛缩酶248
12.3丙酮酸和磷酸烯醇式丙酮酸依赖性醛缩酶248
12.3.1丙酮酸依赖性醛缩酶的分类和性质248
12.3.2丙酮酸依赖性醛缩酶的合成应用250
12.4乙醛依赖性醛缩酶252
12.4.1乙醛依赖性醛缩酶的分类与性质252
12.4.2乙醛依赖性醛缩酶的合成应用253
12.5甘氨酸依赖性醛缩酶253
12.5.1甘氨酸依赖性醛缩酶的分类253
12.5.2甘氨酸依赖性醛缩酶的合成应用254
12.6其他新的具有醛缩酶活性的催化剂255
12.6.1非醛缩酶催化的醛缩反应255
12.6.2计算机从头设计新的醛缩酶255
12.7总结和展望257
参考文献258
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随着资源、环境问题的日益加剧，可持续发展已成为全社会的共同目标。当今社会对“可持续发展”、“绿色化学”以及“环境友好制造”的呼声越来越高。以节能、降耗、减排和高效生产为目标，基于工业酶催化剂的绿色制造过程也越来越多地受到学术界和产业界的关注。微生物基因组学、生物信息学、分子生物学及发酵过程全局优化等现代生物技术的迅猛发展，为酶制剂的高效制备和生产应用提供了理论基础和技术支撑，使得更多工业规模的生物催化合成成为可能。
随着基因组测序技术、生物信息学和高通量筛选技术的发展，目前人们分析基因序列和发现新酶的速度是10年前无法想象的。美国辉瑞制药公司采用基因组挖掘的方法迅速构建了一个脱氧核糖磷酸醛缩酶DERA的基因文库，并从中发现了一个全新的DERA酶，可催化非天然底物的缩合反应合成他汀类药物的手性侧链。在酶结构和功能关系未知的情况下，利用定向进化技术可对酶进行人工进化，为酶的结构改造提供了一个富有前景的手段，大大加速了人类改造酶的原有功能和开发新功能的步伐。同时，随着人们对蛋白质认识的加深，加上基因组学和蛋白质组学所提供的大量结构与功能信息，对酶分子的改造也从以往的随机突变，逐渐发展到理性或半理性设计，包括基于序列的酶重构设计、基于结构的酶重构设计和基于计算的酶重构设计,大量的组合文库逐步被小且功能丰富的文库所替代。一些为克服酶定向进化过程中分子杂交效率低、需要大规模筛选等缺点的新技术不断被开发出来，如结合传统理性设计的半理性酶分子设计方法，对邻近有限位点进行组合随机突变的CASTing方法、QSAR、外显子改组等。大量计算方法如ProSAR、SCHEMA、Rosseta等软件的应用，大大提高了突变体设计和分析效率及准确性。在突变文库的构建方面，也出现了迭代饱和突变和简化密码子表、基于简并密码子的限制性文库方法等。这些技术在增加酶的反应多样性、改变酶的各种性能等方面已有许多成功应用的案例。例如，为了实现绿色酶催化替代原有金属催化生产治疗糖尿病新药——西他列汀，美国默克制药公司与专门从事生物催化剂改造的Codexis公司合作，利用基于蛋白质结构的酶分子改造技术，对节杆菌转氨酶重新设计，通过分子模拟和定点饱和突变扩张酶的活性中心口袋，使活性中心能够结合底物西他列汀前体，结合定向进化技术逐步改造得到了较理想的活性酶。该突变酶底物适应范围广，具有较高的活性和995% ee的立体选择性，而且具有很强的环境耐受能力反应温度45～50℃、50% DMSO、底物浓度200gL，而一般的筛选方法几乎不可能得到具备如此优异性能的酶。
在新兴技术发展日新月异的同时，生物催化与生物转化技术作为新一代工业生物技术的主体被列入我国2006—2020年中长期科技发展规划，在国家重点基础研究计划973计划和国家高技术研究发展计划863计划持续和高强度的经费支持下，生物催化与生物转化技术在我国也获得了长足的进步。目前国内知名院校纷纷为生物化工、发酵工程等专业的研究生或高年级生物技术、生物工程或化学工程的本科生开设了生物催化方面的课程。生物催化剂是生物催化技术的核心，本书结合近十年来的最新进展，聚焦于生物催化剂的发现和改造。本书在出版过程中，得到了江南大学孙志浩教授和倪晔教授、中国科学院上海植物生理生态研究所杨晟研究员、南京工业大学何冰芳教授、广西大学刘幽燕教授、常州大学何玉财副教授、德国马普研究所李爱涛博士以及华东理工大学严希康教授、赵健教授、郑高伟副教授、李春秀副教授、潘江博士、张志钧博士、倪燕博士、孔旭东博士、栾政娇博士、焦学成博士等从事生物催化剂教学、科研和产业化应用的知名专家及一线科研人员的大力支持和参与。
由于编者水平有限，书中疏漏在所难免，恳请广大读者和同行专家批评指正。
许建和郁惠蕾
2015年9月于上海
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