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| 編輯推薦： |
1.本书侧重于生物执行其自稳态平衡的物质基础蛋白，从分子的角度揭示了铜调控的过程。
2.本书为揭示存在于高氧化质膜空间的铜伴侣执行抗铜功能，提供了科学依据；而且为研究铜大量生物体系中保守的自稳态平衡提供了一定的方法参照和理论数据。
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| 內容簡介： |
本书详细介绍了CopC蛋白的结构特点、稳定性、Cu（Ⅱ）转运特点、两位点协同性及蛋白结合其他金属离子的性质特点，为揭示存在高氧化质膜空间的铜伴侣执行抗铜功能提供了科学依据。
本书适用于化学、生物及相关交叉学科的从业人员以及相关专业高等院校高年级学生、研究生参考。
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| 目錄：
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第1章铜调控体系及铜蛋白家族
1.1铜在生物体内的必要性和毒性2
1.1.1铜在生物体内的必要性2
1.1.2铜的氧化损伤3
1.2铜稳态机理4
1.2.1细胞对铜的吸收4
1.2.2细胞内铜离子的运输载体6
1.3革兰氏阴性菌的铜抑制体系8
1.4Cop家族9
1.4.1CopC溶液结构10
1.4.2CopC晶体结构及铜配位情况14
参考文献19
第2章突变体MCopC的构建、表达、纯化
2.1MCopC的构建26
2.1.1基因体外定点突变主要方法及原理26
2.1.2MCopC的构建29
2.2MCopC的诱导、表达33
2.2.1诱导表达33
2.2.2菌体的破碎33
2.2.3蛋白浓度测定考马氏亮蓝G250测定法33
2.3MCopC的纯化33
2.3.1离子交换柱层析原理33
2.3.2DE-52纤维素阴离子交换树脂的处理34
2.3.3洗脱34
2.3.4凝胶柱层析原理35
2.4MCopC的检验35
2.4.1TriGly SDSPAGE分析35
2.4.2紫外谱的测定36
2.4.3凝胶色谱及质谱分析38
2.5结论39
参考文献39
第3章CopC色氨酸残基的特性
3.1CopC的荧光特征42
3.1.1不同激发波长下的CopC荧光42
3.1.2突变CopC的荧光42
3.1.3异于Burstein分类的蛋白44
3.1.4CopC晶体结构中色氨酸的位置44
3.2酪氨酸和色氨酸间的能量转移45
3.3色氨酸在CopC中所处的环境47
3.4色氨酸突变对蛋白性质的影响48
3.4.1色氨酸突变对CuⅡ结合能力的影响48
3.4.2色氨酸突变对构象影响51
3.4.3色氨酸突变对蛋白热稳定性的影响52
3.5结论54
参考文献55
第4章CopC稳定性
4.1GuHCl引起的CopC变性58
4.2两态模型60
4.2.1光谱参数变化60
4.2.2荧光相位图61
4.2.3铜结合能力变化62
4.3CopC和CopCCuⅡ稳定化能计算63
4.4解折叠动力学64
4.5其他影响因素67
4.5.1pH影响67
4.5.2温度的影响68
4.6结论69
参考文献70
第5章萘胺类化合物对CopC构象的干扰
5.1TNS对CopC构象的干扰74
5.1.1TNS对CopC构象的干扰74
5.1.2TNS与CopC间的作用力78
5.1.3机理推测80
5.2-NA对CopC构象的干扰81
5.2.1-NA对CopC构象的干扰81
5.2.2NA与CopC作用机理84
5.3结论86
参考文献86
第6章CopC在CuⅡ转运中的作用
6.1MCopC与CopC-CuⅡ反应常数90
6.2MCopC与CopC-CuⅡ反应热力学92
6.3MCopC与CopC-CuⅡ反应动力学93
6.4反应机理95
6.4.1CopC-CuⅡ与EDTA的反应96
6.4.2CopC-CuⅡ与CDTA的反应97
6.4.3CopC-CuⅡ与MCopC的反应98
6.5结论101
参考文献102
第7章CopC中CuⅡ和CuⅠ位点协同性
7.1两位点协同性106
7.2结论110
参考文献110
第8章CopC与AuⅢ离子的作用
8.1CopC与AuⅢ相互作用112
8.1.1AuⅢ引起CopC荧光猝灭112
8.1.2电势变化113
8.1.3AuⅢ与CopC的结合常数114
8.1.4AuⅢ催化抗坏血酸氧化受CopC的影响118
8.2AuⅢ结合对CopC构象的影响119
8.3结论121
参考文献121
第9章铜在配合物与CopC间的转运
9.1铜配合物\[CuSAPhenClH2O］124
9.1.1铜配合物\[CuSAPhenClH2O\]结构124
9.1.2配合物光谱特征126
9.1.3配合物与EDTA的反应128
9.2铜配合物\[CuSAPhenClH2O\]与CopC的反应129
9.2.1光谱研究129
9.2.2循环伏安分析132
9.3结论133
参考文献133
缩略语134
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