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編輯推薦： 本书系统总结了胶原化学方面的研究成果以及作者领导的科研小组所做的研究工作，对胶原在食品、医药、化妆品、生物、制革等方面的应用也做了详细介绍。本书可作为化学、材料、生物、食品等领域科研人员的参考书。 內容簡介： 本书较为详尽地阐述了胶原的类型、结构及性能，并对胶原的制备和分析进行了较为全面的描述。结合作者多年以来从事胶原科研的一些成果和经验，介绍了胶原在制革、美容护肤、生物医学、食品等领域的应用情况，并针对生产实践中存在的问题介绍了胶原的改性方法。 關於作者： 李国英，四川乐山人。1983年人读成都科技大学（现四川大学）制革专业，1990年硕士毕业后留校任教，1999年获四川大学皮革化学与工程博士学位，2001-2003年在日本北海道大学做博士后研究。现任四川大学轻纺与食品学院及四川大学制革清洁技术国家工程实验室教授，博士生导师，享受国务院政府特殊津贴，教育部高等学校优秀青年教师奖和首批新世纪百千万人才工程国家级人选获得者。现兼任中国皮革协会技术专业委员会委员、四川省皮革学会副理事长，担任《中国皮革》杂志编审，《皮革科学与工程》《皮革与化工》杂志编委，多种国外食品化工、生物化工（Journal of Food Science、Food Hydrocolloids、Journal of Biomaterials.Science: Polymer Edition、Journal of Applied Polymer Science、In，teerational Journal of Biological Macro-molecules等）英文期刊审稿员。 主要从事动物皮胶原化学性质及胶原相关产品开发的研究，先后主持承担了国家自然科学基金、科技部及省部级科技计划、教育部及省优秀青年基金等课题近20项，培养博士12人、硕士20人，在国内外学术刊物上发表论文120余篇，授权和申请发明专利12项，获国家级和省部级奖8项。 目錄： 第一章 胶原概述 　1.1 胶原的定义和分类 　1.2 胶原的三股螺旋结构特征 　1.3 胶原的氨基酸组成 　1.4 胶原在生物体组织中的分布 　1.5 胶原、明胶和水解胶原蛋白的区别 1.5.1 相对黏度及特性黏数 1.5.2 相对分子质量 1.5.3 圆二色谱 1.5.4 成纤维性能 1.5.5 成膜性能 1.5.6 促进细胞生长的性能 第二章 成纤维胶原 　2.1 引言 　2.2 I、Ⅱ、Ⅲ型胶原 2.2.1 I型胶原 2.2.2 11型胶原 2.2.3 Ⅲ型胶原 　2.3 V、Ⅺ型胶原 2.3.1 V型胶原 2.3.2 Ⅺ型胶原 　2.4 XXⅣ、XXⅦ型胶原 2.4.1 XXⅣ型胶原 2.4.2 XXⅦ型胶原 　2.5 成纤维胶原的生物合成 2.5.1 前胶原oc链的合成 2.5.2 前胶原a链的羟基化修饰 2.5.3 前胶原a链的糖基化修饰 2.5.4 前胶原分子的生成 2.5.5 原胶原分子及胶原纤维的形成 　2.6 成纤维胶原的生物降解 　2.7 成纤维胶原的超分子聚集 2.7.1 天然胶原纤维的超分子结构 2.7.2 端肽对胶原成纤维的影响 2.7.3 溶液环境对胶原成纤维的影响 2.7.4 化学交联对胶原成纤维的影响 2.7.5 胶原聚集形成长间距片段 2.7.6 胶原聚集形成长间距纤维 2.7.7 胶原聚集形成微带 第三章 非成纤维胶原 　3.1 引言 　3.2 纤维相关胶原 3.2.1 Ⅸ型胶原 3.2.2 Ⅻ型胶原 3.2.3 XⅣ型胶原 3.2.4 XⅥ型胶原 3.2.5 XIX型胶原 3.2.6 XX、XXI、XXII型胶原 　3.3 网状结构胶原 3.3.1 Ⅳ型胶原 3.3.2 Ⅷ型胶原 3.3.3 X型胶原 　3.4 珠状细丝胶原 　3.5 锚定胶原 　3.6 跨膜胶原 3.6.1 XⅢ型胶原 3.6.2 XⅦ型胶原 3.6.3 XXⅢ型胶原 3.6.4 XXV型胶原 　3.7 内皮抑素相关胶原 3.7.1 XV型胶原 3.7.2 XVⅢ型胶原 　…… 第四章 胶原的性质和检测 第五章 胶原的流变学和热稳定性 第六章 不同原料来源胶原的制备及性能 第七章 胶原的改性、应用及其原理 內容試閱： 第一章胶原概述1?1胶原的定义和分类 胶原是细胞外基质（extracellular matrix,ECM）的主要组成成分，是动物体内含量最多、分布最广的蛋白质。胶原的英文是collagen，该词源自希腊文，最早出现于约1865年，在牛津词典中被定义为“构成动物结缔组织的、在蒸煮时能够成胶的物质”\[1\]。可见，最初人类对于胶原的认识是基于动物结缔组织（如皮肤）的宏观物理性质，正因为如此，现在人们通常会把胶原与组织纤维联系在一起，有时认为胶原与明胶是同一种物质。事实上，胶原不一定就是以纤维的状态存在，且胶原与明胶在结构与性能上有本质的区别。然而由于胶原与动物皮的历史渊源，有关胶原的结构及性能表征的很多研究工作都是由制革和明胶工业领域的化学家完成的。 胶原的研究历史可追溯到1940年，文献报道称，采用柠檬酸缓冲液（pH=3~4?5）可从大鼠皮肤中溶解出一种不溶于水的蛋白质\[2\]。后来Oreknovich、Gross等人对从组织中提取得到的胶原进行了不同的命名，但为了防止与现代胶原化学观点相混淆，本书不再列出当时历史条件下对胶原的称谓。通过近60年的研究，现已肯定胶原并不是具体某一种蛋白质的专有名词，而是既具有共同特征又存在结构差异性的一组蛋白质的统称。到目前为止，在脊椎动物体内已发现有28种蛋白质可归属于胶原的范畴\[3~5\]，它们按照被发现的先后顺序依次用大写罗马数字进行编号，分别称为Ⅰ型胶原、Ⅱ型胶原、Ⅲ型胶原……ⅩⅩⅧ型胶原（见表1-1）。然而现在对胶原仍没有十分权威的定义，一般认为，如果一种蛋白质能够称为胶原，那么它应同时具有以下三个特点\[6\]：① 包含至少一个三股螺旋（triple helix）结构域；② 能够形成超分子聚集体；③ 存在于细胞外基质中。尽管28种胶原的大多数都满足上述条件，但是也存在一些特殊情况，如ⅩⅢ、ⅩⅦ、ⅩⅩⅢ和ⅩⅩⅤ型4种胶原不能形成超分子结构；ⅩⅤ和ⅩⅧ型胶原的超分子结构仍不清楚。此外，一些蛋白质（如弹性蛋白微纤维界面蛋白）虽然同时具有上述三个特点，但目前仍未归类为 胶原。 按照胶原是否能成纤维进行分类，可将所有胶原分为成纤维胶原（fibril-forming collagen）和非成纤维胶原（non-fibril-forming collagen）两大类\[3\]，其中成纤维胶原包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅴ、Ⅺ、ⅩⅩⅣ和ⅩⅩⅦ型胶原。非成纤维胶原又分为：① 纤维相关胶原，包括Ⅸ、Ⅻ、ⅩⅣ、ⅩⅥ、ⅩⅨ、ⅩⅩ、ⅩⅪ和ⅩⅫ型胶原；② 网状结构胶原，包括Ⅳ、Ⅷ和Ⅹ型胶原；③ 珠状细丝胶原；④ 锚定胶原；⑤ 跨膜胶原，包括ⅩⅢ、ⅩⅦ、ⅩⅩⅢ和ⅩⅩⅤ型胶原；⑥ 内皮抑素相关胶原，包括ⅩⅤ和ⅩⅧ型胶原；⑦ ⅩⅩⅥ型胶原\[7\]；⑧ ⅩⅩⅧ型胶原\[8\]。 第 一 章胶 原 概 述胶 原 化 学所有的胶原分子都是由3条多肽链构成的，这些多肽链又称为α链，目前已发现至少46种胶原α链的编码基因\[3\]。有的胶原含有三条相同的α链，如Ⅱ型胶原的亚基构成为\[α1Ⅱ\]3，可将该类胶原称为均相三聚体；有的胶原由两条相同的α1链和一条α2链组成，如Ⅰ型胶原的亚基构成为\[α1Ⅰ\]2α2Ⅰ，或者由三条不同的α链组成，如Ⅸ型胶原的亚基构成为α1Ⅸα2Ⅸα3Ⅸ，故此类胶原称为异相三聚体；有的胶原既可形成均相三聚体，又可形成异相三聚体，如Ⅴ型胶原和Ⅷ型胶原。此外，不同类型胶原的α链之间能够形成杂聚分子，如Mayne等\[9\]报道α1Ⅺ和α2Ⅴ可形成\[α1Ⅺ2α2Ⅴ\]。 表1-1胶原的类别、亚基构成、组织分布和基因变异性疾病\[3\] 型号 类别 亚基构成 组织分布 基因变异性疾病Ⅰ 成纤维胶原 \[α1Ⅰ\]2α2Ⅰ 广泛分布在肌腱、韧带、角膜、骨、皮肤等组织 成骨不全、骨质疏松、埃勒斯-当洛综合征Ⅱ 成纤维胶原 \[α1Ⅱ\]3 软骨、玻璃体、髓核 骨关节炎、软骨发育不良Ⅲ 成纤维胶原 \[α1Ⅲ\]3 皮肤、血管、肠（常与Ⅰ型胶原共同分布） 埃勒斯-当洛综合征、 动脉瘤Ⅳ 网状结构胶原 \[α1Ⅳ\]2α2Ⅳ 或α3Ⅳα4Ⅳ α5Ⅳ或\[α5Ⅳ\]2 α6Ⅳ 基底膜 奥尔波特综合征、肺出血肾炎综合征Ⅴ 成纤维胶原 \[α1Ⅴ\]3或 α1Ⅴα2Ⅴα3Ⅴ 或\[α1Ⅴ\]2α2Ⅴ 骨、皮肤、角膜、胎盘（常与Ⅰ型胶原共同分布） 埃勒斯-当洛综合征Ⅵ 珠状细丝胶原 α1Ⅵα2Ⅵ α3Ⅵ或α1Ⅵ α2Ⅵα4Ⅵ 骨、软骨、角膜、皮肤 Bethlem肌病Ⅶ 锚定胶原 \[α1Ⅶ\]3 皮肤、膀胱 大泡性表皮松解症Ⅷ 网状结构胶原 \[α1Ⅷ\]3或\[α2Ⅷ\]3 或\[α1Ⅷ\]2α2Ⅷ 皮肤、脑、心、肾、角膜 角膜内皮营养不良Ⅸ 纤维相关胶原 α1Ⅸα2Ⅸα3Ⅸ 软骨、角膜、玻璃体（常与Ⅱ型胶原共同分布） 骨关节炎、椎间盘疾病、多发性骨骺发育不良Ⅹ 网状结构胶原 \[α1Ⅹ\]3 软骨 软骨发育不良Ⅺ 成纤维胶原 α1Ⅺα2Ⅺα3Ⅺ 软骨、椎间盘（常与Ⅱ型胶原共同分布） 软骨发育不良、骨关节炎续表 型号 类别 亚基构成 组织分布 基因变异性疾病Ⅻ 纤维相关胶原 \[α1Ⅻ\]3 皮肤、肌腱（常与Ⅰ型胶原共同分布） —ⅩⅢ 跨膜胶原 — 皮肤、内皮细胞、眼、心 —ⅩⅣ 纤维相关胶原 \[α1ⅩⅣ\]3 骨、皮肤、软骨（常与Ⅰ型胶原共同分布） —ⅩⅤ 内皮抑素相关胶原 — 眼、毛细管、睾丸、肾、心 —ⅩⅥ 纤维相关胶原 — 皮肤、肾 —ⅩⅦ 跨膜胶原 \[α1ⅩⅦ\]3 上皮细胞 大泡性表皮松解症ⅩⅧ 内皮抑素相关胶原 — 基底膜、肝 Knobloch综合征ⅩⅨ 纤维相关胶原 — 基底膜 —ⅩⅩ 纤维相关胶原 — 角膜 —ⅩⅪ 纤维相关胶原 — 胃、肾 —ⅩⅫ 纤维相关胶原 — 组织连接 —ⅩⅩⅢ 跨膜胶原 — 心、视网膜 —ⅩⅩⅣ 成纤维胶原 — 骨、角膜 —ⅩⅩⅤ 跨膜胶原 — 脑、心、睾丸 淀粉样蛋白ⅩⅩⅥ — — 睾丸、卵巢 —ⅩⅩⅦ 成纤维胶原 — 软骨 —ⅩⅩⅧ — — 坐骨神经 神经退化性疾病 1?2胶原的三股螺旋结构特征 由上述胶原的定义可知，所有28种不同类型的胶原都具有一个共同的结构元素，即三股螺旋结构。如图1-1所示，胶原的三股螺旋是由三条α链相互缠绕成草绳状而形成的右手超螺旋结构，其螺距为2?86nm，每圈含10个氨基酸残基；每条α链自身为较伸展的左手螺旋构象，螺距为0?858nm（这明显大于α-螺旋的螺距0?54nm），每圈含3?33个氨基酸，每一氨基酸在螺旋轴线上的投影为0?286nm\[10\]。构成三股螺旋的三条α链可以完全相同，也可以两条相同而与另一条不同，甚至三条都彼此不同。 胶原的三股螺旋结构是由胶原的一级结构，即胶原α链的氨基酸组成和排列方式所决定的。形成三股螺旋结构域的α链在结构上具有以下共同点\[11~13\]： （1）因为α链中每三个氨基酸残基就有一个要经过三股螺旋的中心区，然而该处空间非常有限，仅能容纳相对分子质量最小的甘氨酸，故每隔两个其他氨基酸残基分别用X和Y表示就有一个甘氨酸，呈现甘氨酸-X-Y周期性排列，其中X常为脯氨酸，且甘氨酸-脯氨酸-Y三肽的数量约占甘氨酸-X-Y三肽总和的13。Ⅰ型胶原α链的N-末端和C-末端不含甘氨酸-X-Y重复单元，因此不能形成三股螺旋结构，呈比较松散的折叠构象，称为端肽或非螺旋区。图1-1胶原的三股螺旋结构模型\[10\] （a）三条左手螺旋α链平行展示，虚线代表Cα的位置（b）三条α链形成右手超螺旋结构 （c）三股螺旋结构的轴向投影， 虚线—氢键，箭头—侧链的延伸方向 1—甘氨酸2—X3—Y（2）亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的数量约占全部氨基酸的20%，羟脯氨酸是脯氨酸在脯氨酸羟化酶的作用下生成的，主要出现在甘氨酸-X-Y的Y位置上，其中的羟基对于α链间氢键的形成和三股螺旋结构的稳定都是必不可少的。此外，正是由于亚氨基酸中吡咯烷环产生的空间位阻，胶原α链只能采取三股螺旋构象，而不能形成α-螺旋或折叠。 （3）胶原α链中含有羟赖氨酸，与羟脯氨酸的生成类似，羟赖氨酸是赖氨酸在内质网内通过赖氨酸羟化酶的羟基化作用形成的。赖氨酸和羟赖氨酸残基的共价交联有助于三股螺旋结构的稳定，同时羟赖氨酸的形成有利于糖组分的吸附，能够发生半乳糖化或葡萄糖半乳糖化，通过羟赖氨酸残基位点发生O-糖基化\[14\]。在胶原三股螺旋结构的研究过程中，一些合成胶原多肽晶体结构的高分辨率解析起着关键性的作用，这些多肽包括Pro-Hyp-Gly10\[15\]和Pro-Pro-Gly10\[16\]等。 尽管每条胶原α链中的氨基酸残基是通过共价键连接的，然而在形成三股螺旋结构的三条α链之间却主要存在着氢键等非共价键作用。胶原α链间可能存在着三种氢键：① 一条α链中甘氨酸的N—H与另一条α链中甘氨酸-X-Y的X（常为脯氨酸）的CO之间形成氢键；② 羟脯氨酸中的羟基参与形成氢键；③ 水分子以架桥的方式参与形成氢键。直到现在，有关胶原三股螺旋结构的稳定机制仍然存在着较大争议，比如对于水分子是否参与氢键的形成这个问题，一些研究者肯定了水分子的架桥作用\[17~21\]，而另一些研究者认为水分子与氢键的生成没有关系\[22~24\]。 众所周知，双股螺旋是DNA的特征结构，三股螺旋也曾一度被认为是胶原的“名片”，然而越来越多的研究发现三股螺旋结构并非胶原专有，如图1-2所示\[25\]。从图1-2中可以看出，三股螺旋不仅是胶原的重要组成部分，也是巨噬细胞消除受体、炭疽芽胞纤丝蛋白等其他蛋白质的结构片段，对维持这些蛋白质的正常生理功能起着举足轻重的作用。

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